{"paper_id":"026449be-4044-4f29-b217-b005f526529a","body_text":"Vaccine Design against Coronavirus Spike (S) Glycoprotein in Chicken: Immunoinformatic and Computational Approaches | Research Square window.SnipcartSettings = { analytics: { enabled: false } }; (function() { var accessVector = localStorage.getItem('access_vector') || ''; window.dataLayer = window.dataLayer || []; if (accessVector) { window.dataLayer.push({ user: { profile: { profileInfo: { snid: accessVector } } } }); } })(); (function(w,d,s,l,i){w[l]=w[l]||[];w[l].push({'gtm.start':new Date().getTime(),event:'gtm.js'});var f=d.getElementsByTagName(s)[0],j=d.createElement(s),dl=l!='dataLayer'?'&l='+l:'';j.async=true;j.src='https://www.googletagmanager.com/gtm.js?id='+i+dl;f.parentNode.insertBefore(j,f);})(window,document,'script','dataLayer','GTM-K279D39R'); Browse Preprints In Review Journals COVID-19 Preprints AJE Video Bytes Research Tools Research Promotion AJE Professional Editing AJE Rubriq About Preprint Platform In Review Editorial Policies Our Team Advisory Board Help Center Sign In Submit a Preprint Cite Share Download PDF Research Vaccine Design against Coronavirus Spike (S) Glycoprotein in Chicken: Immunoinformatic and Computational Approaches Sumaia Awad Elkariem Ali, Eman Ali Awadelkareem This is a preprint; it has not been peer reviewed by a journal. https://doi.org/ 10.21203/rs.3.rs-22601/v1 This work is licensed under a CC BY 4.0 License Status: Posted Version 1 posted You are reading this latest preprint version Abstract Background Infectious bronchitis (IB) is a highly contagious respiratory disease in chickens and produces economic loss within the poultry industry. It is caused by a single stranded RNA virus belonging to Cronaviridae family. Methods The present study used various tools in Immune Epitope Database (IEDB) to predict conserved B and T cell epitopes against IBV spike (S) protein that may perform a significant role in provoking the resistance response to IBV infection. Structural analysis, homology modelling and molecular docking were also achieved. Results In B cell prediction methods, three epitopes ( 1139 KKSSYY 1144 , 1140 KSSYYT 1145 , 1141 SSYYT 1145 ) were selected as surface, linear and antigenic epitopes based on the length and antigenicity score. Many MHCI and MHCII epitopes were predicted for IBV S protein. Among them 982 YYITARDMY 990 and 983 YITARDMYM 991 epitopes displayed high antigenicity, no allergenicity and no toxicity as well as great linkage with MHCI and MHCII alleles. Moreover, docking analysis of MHCI epitope produced strong binding affinity with BF 2 alleles. Conclusion: Five conserved epitopes were expected from spike glycoprotein of IBV as the top B cell and T cell epitopes due to high antigenicity, no allergenicity and no toxicity. In addition, MHC epitopes showed great linkage with MHC alleles as well as strong interaction with BF2 alleles. These epitopes should be designed and incorporated and then tested as multi-epitope vaccine against IBV. Translational Medicine IBV Spike protein T-and B-cell epitopes Coronavirus Vaccine design Figures Figure 1 Figure 2 Figure 3 Figure 4 Figure 5 Figure 6 Figure 7 Backgrounds Infectious bronchitis virus (IBV) is a single positive stranded RNA that belonging to coronavirus of the chicken ( Gallus gallus ). It is a highly contagious respiratory disease in chickens that is mainly severe for very young chicks. The signs of illness include tracheal rales, coughing, sneezing, nasal discharge and some strains may cause kidney damage [ 1 , 2 ]. The disease can be transmitted by infected chickens in respiratory discharges and feces, and it can be spread by aerosol, ingestion of contaminated feed and water, and contact with contaminated equipment or clothing. The virus cannot be transmitted via eggs [ 3 ]. The disease causes economic loss within the poultry industry, affecting the performance of meat-type and egg-laying birds. The disease can affect all ages, but the clinical disease is more severe in young chicks. Chicks become more resistant to IBV-induced mortality with increasing age [ 4 ]. There are four structural proteins associated with the envelope, the spike (S), membrane (M), envelope (E), and nucleocapsid (N) protein [ 5 ]. The spike 'S' glycoprotein is located at the surface of the virion and consists of two subunits, SI and S2.. The membrane 'M' glycoprotein is partially exposed at the surface of the virion and the nucleocapsid 'N' protein that located internally. The spike glycoprotein of IBV induces virus neutralizing (VN) and HI antibodies and has been considered as the most likely inducer of protection [ 2 , 4 ]. The spike S protein is a dimer or trimer. It has two known functions; to attach the virus to receptor molecules on host cells, and to activate fusion of the virion membrane with host cell membranes, to release the viral genome into the cell [ 2 ]. The spike gene is highly variable, especially the S1 part, due to insertions, deletions, substitutions and recombination events [ 6 ]. Application of vaccine is the most effective way of protective against pathogenic, specifically when these pathogens have a high mortality rate such as IBV and virus in general. On the other hand, the large number of serotypes and strains (genotype) of IBV make control process complicated precisely. IBV has shift and drift property [ 7 ]. Vaccination with inactivated vaccines and live-attenuated vaccines is used to control the disease. However, inactivated vaccines frequently fail to induce strong cellular immunity, while live-attenuated vaccines can contribute to the emergence of antigenic variant viruses [ 5 ]. The increasing number of new serotypes of IBV, which were caused by frequent gene mutation and recombination, are a major challenge for the prevention and control of IB disease [ 8 ]. Moreover, RNA viruses have high mutational rates, such as IBV. So the most important step in the design of cross-protective peptide vaccine against IBV is to target the conserved epitopes of different strains of IBV [ 5 ]. There is an essential need for the development of safer and more effective vaccines to control IBV. Therefore, the aim of this study is to analyze strains of spike (S) glycoprotein of infectious bronchitis virus reported in NCBI database using immunoinformatics and computational approaches to select all possible epitopes that can be used as multi-epitopes vaccine. 2. Methods 2.1. Protein Sequence Retrieval Spike (S) protein sequences of different infectious bronchitis virus (IBV) strains were retrieved from the GeneBank of National Central Biotechnology Information (NCBI) ( http://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/ ) database in March 2019. The sequences were saved in FASTA format (Table 1 ). 2.2 Structural Analysis Reference sequence of spike S protein (NP_040831.1) was analyzed to identify the chemicals and physical properties including GRAVY (Grand average of hydropathicity), half-life, molecular weight, stability index and amino acid atomic composition using an online tool Protparam [ 9 ]. Secondary structure of spike S protein of IBV was analyzed through PSIPRED [ 10 ]. The secondary structure of protein including helix, sheet, turn, and coil parameters was predicted using GOR IV server at https://npsa-prabi.ibcp.fr/cgi-bin/secpred_sopma.pl . TMHMM an online tool ( http://www.cbs.dtu.dk/servi ces/TMHMM/), used to examine the trans-membrane topology of S protein. Presence of disulphide-bonds were predicted through an online tool DIANNA v1.1. It makes prediction based on trained neural system [ 11 ]. CDD-BLAST ( http://www.ncbi.nlm.nih.gov/BLAST/ ) [ 12 – 14 ] and PFAM ( http://www.pfam.sanger.ac.uk/ ) 229E [ 15 ] were used to search the defined conserved domains in the targeted protein sequences. Table 1 Accession numbers, date and area of collection of the retrieved sequences of Spike protein sequences of IBV. No Accession No Country Year No Accession No Country Year 1 NP_040831.1* UK 2018 47 AAV98206.1 USA 2002 2 AHX25911.1 China 2016 48 AVX27612.1 India 2004 3 AHX25902.1 China 2016 49 ALE71331.1 India 2018 4 AHX25893.1 China 2016 50 AJP16712.1 China 2015 5 AMK51938.1 China 2016 51 AJP16739.1 China 2015 6 AEP84746.1 China 2016 52 AFP50306.1 Korea 2015 7 AEP84736.1 China 2016 53 AFP50302.1 Korea 2012 8 ACX71849.1 China 2011 54 AFP50294.1 Korea 2012 9 ACX71844.1 China 2011 55 AFP50274.1 Korea 2012 10 ACX71842.1 China 2011 56 AEL12221.1 China 2012 11 AAU09490.1 China 2011 57 ADY62552.1 China 2012 12 AAY24433.1 Singapore 2005 58 ADV71785.1 Netherlands 2010 13 AAY24423.1 Singapore 2005 59 ACQ55230.1 Netherlands 2011 14 AAY21248.1 Singapore 2005 60 ARE67884.1 Pakistan 2017 15 AAY21247.1 Singapore 2005 61 ARB66180.1 China 2017 16 AAY21246.1 Singapore 2005 62 AQY55821.1 China 2017 17 AAY21245.1 Singapore 2005 63 AHX26172.1 China 2016 18 AAY21244.1 Singapore 2005 64 AHX26163.1 China 2016 19 AAY21243.1 Singapore 2005 65 AHX26154.1 China 2016 20 AAY21242.1 Singapore 2005 66 AHX26145.1 China 2016 21 AGW24533.1 India 2015 67 AHX26136.1 China 2016 22 AAW33786.1 USA 2006 68 AHX26127.1 China 2016 23 AER08740.1 Sweden 2012 69 AHX26118.1 China 2016 24 AER08739.1 Sweden 2012 70 AHX26109.1 China 2016 25 AER08729.1 Sweden 2012 71 AHX26073.1 China 2016 26 AER08728.1 Sweden 2012 72 AHX26064.1 China 2016 27 AER08727.1 Sweden 2012 73 AHX26055.1 China 2016 28 AER08726.1 Sweden 2012 74 AHX26046.1 China 2016 29 AER08725.1 Sweden 2012 75 AHX26037.1 China 2016 30 AER08724.1 Sweden 2012 76 AHX26028.1 China 2016 31 AER08723.1 Sweden 2012 77 AHX26019.1 China 2016 32 AER08722.1 Sweden 2012 78 AHX26010.1 China 2016 33 AER08721.1 Sweden 2012 79 AHX26001.1 China 2016 34 ADA83557.1 USA 2011 80 AHX25992.1 China 2016 35 ADA83467.1 USA 2011 81 AHX25983.1 China 2016 36 ABH01142.1 USA 2007 82 AHX25974.1 China 2016 37 ABH01141.1 USA 2007 83 AHX25965.1 China 2016 38 ABI26423.1 USA 2006 84 AHX25956.1 China 2016 39 AAK27168.1 China 2005 85 AHX25947.1 China 2016 40 ACH72794.1 China 2009 86 AHX25938.1 China 2016 41 AAW83034.1 China 2006 87 AHX25929.1 China 2016 42 ARS23139.1 Egypt 2014 88 ACJ50199.1 Singapore 2005 43 AHX25920.1 China 2016 89 ACO37566.1 Singapore 2005 44 ADP06504.1 USA 2012 90 AYG86360.1 SouthKorea 2018 45 AAA66578.1 UK 1995 91 AYG86347.1 SouthKorea 2018 46 AAA70235.1 USA 2002 92 AAV28722.1 China 2006 *Refseq 2.3 Multiple Sequence Alignment And Epitope Conservancy Assessment The retrieved sequences of IBV S protein were aligned using Clustal program and consensus sequence was generated using the multiple sequence alignment (MSA) tool, Jalview version 2.10.5. ( http://www.jalview.org/about/jalview-scientific-advisory-committee ) [ 16 ]. Epitope conservancy analysis in Immune Epitope Database (IEDB) was used to detect potential epitope conservancy ( http://tools.iedb.org/conservancy/ ) [ 17 ]. For calculating the conservancy score, the sequence identity threshold was kept at 80%. 2.4 Phylogeny Analysis Phylogenetic tree of the retrieved sequences of spike (S) protein was performed using MEGA7.0.26 (7170509) software using maximum likelihood parameter [ 18 ]. 2.5 B Cell Prediction The Immune Epitope Database (IEDB) ( http://tools.iedb.org/mhci/ ) was used to predict B and T cell epitopes of IBV reference sequence of S proteins (NP_040831.1) [ 19 ]. Linear B-cell epitopes were predicted using BepiPred from IEDB [ 20 ]. Emini surface accessibility prediction tool was used to predict epitopes located on the surface [ 21 ]. Whereas, the antigenic epitopes were investigated using kolaskar and Tongaonkar antigenicity method [ 22 ]. 2.6 T-cell Epitope Prediction The T cell epitopes were predicted in human among different alleles of major histocompatibility complex class I (MHCI) and class II (MHCII). MHC-I binding epitopes were predicted using artificial neural networks (ANN) [ 23 , 24 ]. Peptide length was set as 9 amino acids. The half maximal inhibitory concentration (IC50) values of the peptides binding to MHC-I molecule was calculated and the epitope that had IC50 with binding affinity less or equal to 300 nm were suggested as promising candidate epitopes. MHC class II molecules was performed by the IEDB MHCII prediction tool at ( http://tools.iedb.org/mhcii/ ) [ 19 ]. Human MHC class II alleles (HLA DR, HLA DP and HLA DQ) were used for MHCII binding predication. NN-align method was used with IC50 less or equal to 1000 nM [ 25 ]. 2.7 Antigenicity, Allergenicity And Toxicity Of Epitopes VaxiJen v2.0 server ( http://www.ddg-pharmfac.net/vaxijen/VaxiJen/VaxiJen.html ) was used to predict the antigenicity of the conserved regions [ 26 ]. It was used with the default prediction parameters and a threshold value of 0.4. The in silico allergenicity prediction of epitopes was investigated using AllerTop v .2.0 ( http://www.ddg-pharmfac.net/AllerTOP ) [ 27 ]. While ToxiPred server was used to predict the toxicity of predicted epitopes. ( http://crdd.osdd.net/raghava/toxinpred/ ) [ 28 ]. 2.8 Homology Modeling: IBV reference sequences was submitted to SWISS- MODEL ( http:// swiss-model.expasy.org/) for protein structure homology modelling [ 29 – 33 ]. The protein sequences of BF alleles (BF2 *2101 and BF2*0401) were submitted to Raptor X server ( http://raptorx.uchicago.edu/ ) to design their three D structures [ 34 – 36 ]. Chimera software 1.8 was used to visualize the 3D structures of the IBV reference sequences and BF alleles [ 37 ]. 2.9 Molecular Docking To perform molecular docking, 3D structure of MHCI epitopes and 3D modeled of both BF alleles were submitted simultaneously to PatchDock online autodock tools; an automatic server for molecular docking ( https://bioinfo3d.cs.tau.ac.il/PatchDock/ ) [ 38 ]. Firedock ( http://bioinfo3d.cs.tau.ac.il/FireDock/ ) was used to select the five top models [ 38 ]. Visualization of the result was performed using UCSF-Chimera software 1.8 [ 37 ]. 3. Results 3.1 Structural analysis The physiochemical properties of spike S protein calculated by protparam revealed that it contained 1162 amino acids (aa) with molecular weight of 128046.70 kDa, which reflects good antigenic nature. Theoretical isoelectric point (PI) of subject protein was 7.71 which indicate its positive in nature. An isoelectric point above 7 shows positively charged protein. Approximately, 81 aa were found as negatively charged whereas 84 aa found as positively charged. Protparam computed instability-index (II) 35.53, this categories protein as stable. Aliphatic-index 86.05, which devotes a thought of proportional volume hold by aliphatic side chain and GRAVY value for protein sequence is 0.012. Half-life of protein depicted as the total time taken for its vanishing after it has been synthesized in cell, which was computed as 30 h for mammalian-reticulocytes, > 20 h for yeast, > 10 h for Escherichia coli . Total number of Carbon (C), Oxygen (O), Nitrogen (N), Hydrogen (H) and Sulfur (S) were entitled by Formula: C 5737 H 8847 N 1495 O 1718 S 56 . Secondary structure of spike S protein of IBV was analyzed through PSIPRED and GOR IV server. The component of secondary structure prediction by GOR IV server are alpha helix (29.43%), extended strand (27.37%), beta turn (5.25%), and random coil (37.95%) (Fig. 1 ). DiANNA1.1 tool calculated 19 disulphides bonds (S–S) positions and assign them a score and it makes prediction based on trained neural system. The trans-membrane protein topology was checked via online tool TMHMM and it was found that residue from 1 to 1093 were exposed on the surface, while residue from 1094 to 1116 were inside trans-membrane-region and residues from 1117 to 1162 were buried within the core-region of the S protein (Fig. 1 ). Two conserved domains (Corona-S1 and Corona-S2) were identified in refseq of IBV spike glycoprotein. The conserved domains were sequenced by Conserved Domain (CDD) BLAST search. It stated that corona-S1 (pfam01600) is the only member of the superfamily cl03276 and corona-S2 domain (pfam01601) is the only member of the superfamily cl20218. The top related sequences in both domains were Feline infectious peritonitis virus (strain 79-1146), Avian infectious bronchitis virus (strain Beaudette), and Human coronavirus 229E while Severe acute respiratory syndrome-related coronavirus sequences was only associated to corona-S2 domain [ 39 ]. 3.2 Multiple Sequence Alignment Jalview was used to visualize the multiple sequence alignment of the retrieved sequences. In alignment, several areas have been shown to have mutation see Fig. 2 . 3.3 Phylogeny Phylogenetic trees for targeted proteins were constricted using MEGA7.0.26 (7170509) software using maximum likelihood parameter see Fig. 3 . 3.4 B-cell Epitopes In B cell prediction methods, several epitopes using Bepipred Linear Epitope Prediction method were predicted. The conservancy percentages of these epitopes were presented in Table 2 and 3 . Twenty one linear conserved epitopes were identified after shortened of predicted epitopes. Of these, seven epitopes with different length between the positions 1139–1146 were identified as linear, surface and antigenic epitopes (see Table 3 ). These epitopes were 1139 KKSSYY 1144 , 1140 KSSYYT 1145 , 1141 SSYYTT 1146 , 1141 SSYYT 1145 , 1142 SYYTT 1146 , 1142 SYYT 1145 , and 1143 YYTT 1146 . Three epitopes ( 1139 KKSSYY 1144 , 1140 KSSYYT 1145 , 1141 SSYYT 1145 ) were selected as top B cell epitopes based on the length and antigenicity score. Table 2 Conservancy Assessment of B cell linear epitopes Epitope no Epitope sequence Start End Epitope length Percent of protein sequence matches at identity < = 100% 1 MTAPSSGMAW 83 92 10 89.13% (82/92) 2 GGPI 193 196 4 90.22% (83/92) 3 TGNFSD 235 240 6 97.83% (90/92) 4 GPLQGGCK 352 359 8 94.57% (87/92) 5 DSAV 450 453 4 91.30% (84/92) 6 VNPCEDV 488 494 7 96.74% (89/92) 7 RNETGSQ 512 518 7 94.57% (87/92) 8 VGQKE 642 646 5 81.52% (75/92) 9 STKPAGFNTP 656 665 10 81.52% (75/92) 10 PQNAPN 926 931 6 98.91% (91/92) 11 ANASQY 959 964 6 98.91% (91/92) 12 IVPA 966 969 4 86.96% (80/92) 13 DFDFN 1026 1030 5 84.78% (78/92) 14 SKWWNDTKHELP 1034 1045 12 94.57% (87/92) 15 GKKSSYYTT 1138 1146 9 97.83% (90/92) Table 3 List of shortened B cell epitopes that has high score in both Emini and kolaskar No. Peptide Start End Length Emini koleskar 1 SSYYTT 1141 1146 6 2.568 1.027 2 SYYTT 1142 1146 5 2.359 1.03 3 YYTT 1143 1146 4 1.26 1.035 4 KKSSYY 1139 1144 6 4.931 1.034 5 KSSYYT 1140 1145 6 3.559 1.031 6 SSYYT 1141 1145 5 2.191 1.051 7 SYYT* 1142 1145 4 2.019 1.061 3.5 Prediction Of MHC Class I Epitopes In this study, Human MHC class-I HLA alleles were used to explore the interaction of epitopes with MHCI alleles using epitope prediction softwares as a result of the nonexistence of chicken MHC alleles in IEDB database. MHC-1 binding prediction tool using IEDB database expected thirteen conserved epitopes of Spike protein (S) which were interacted with many alleles in cytotoxic T cell. These epitopes were 1115 FFMTGCCGC 1123 , 590 FNLTVTDEY 598 , 734 GLLVLPPII 742 , 1105 IIFILILGW 1113 , 1139 KKSSYYTTF 1147 , 1087 KTYIKWPWY 1095 , 166 SVYLNGDLV 174 , 985 TARDMYMPR 993 , 1145 TTFDNDVVT 1153 , 983 YITARDMYM 991 , 1144 YTTFDNDVV 1152 , 982 YYITARDMY 990 , 1143 YYTTFDNDV 1151 . 3.6 Prediction Of MHC Class II Epitopes MHC-II binding prediction tool based on NN-align with half-maximal inhibitory concentration (IC50) ≤ 1000 was used. Thirty conserved core sequences were predicted to interact with MHCII alleles. These cores were 694 EDLLFTSVE 702 , 1147 FDNDVVTEQ 1155 , 1115 FFMTGCCGC 1123 , 1116 FMTGCCGCC 1124 , 590 FNLTVTDEY 598 , 734 GLLVLPPII 742 , 1105 IIFILILGW 1113 , 902 INECVKSQS 910 , 984 ITARDMYMP 992 , 901 KINECVKSQ 909 , 1139 KKSSYYTTF 1147 , 1140 KSSYYTTFD 1148 , 1187 KTYIKWPWY 1195 , 735 LLVLPPIIT 743 , 592 LTVTDEYIQ 600 , 1014 NKTVITTFV 1022 , 893 QQRELATQK 901 , 894 QRELATQKI 902 , 895 RELATQKIN 903 , 589 SFNLTVTDE 597 , 1141 SSYYTTFDN 1149 , 166 SVYLNGDLV 174 , 1142 SYYTTFDND 1150 , 985 TARDMYMPR 993 , 1146 TFDNDVVTE 1154 , 593 TVTDEYIQT 601 , 1013 VNKTVITTF 1021 , 983 YITARDMYM 991 , 1144 YTTFDNDVV 1152 , 982 YYITARDMY 990 and 1143 YYTTFDNDV 1151 . 3.7 Antigenicity, allergenicity and toxicity of MHCI and MHCII epitopes : The predicted MHCI and MHCII epitopes were subjected to VaxiJen v2.0 server, AllerJen v2.0. and ToxiPred to predict the antigenicity, allergenicity and toxicity of predicted epitopes. Five MHCI epitopes were identified as antigenic, non-allergic and non-toxic, but only three epitopes showed high linkage with MHCI alleles which were 985 TARDMYMPR 993 , 983 YITARDMYM 991 and 982 YYITARDMY 990 (Table 6). While six MHCII epitopes were predicted as antigenic, non-allergic and non-toxic epitopes (Table 7). However, 9 83 YITARDMYM 991 and 982 YYITARDMY 990 epitopes which were also presented in MHCII prediction methods, showed high antigenicity, no allergenicity and no toxicity. These epitopes were interacted with 52 and 38 alleles in MHCII see Fig. 4 . Table 4 Antigenic, non-allergic and non-toxic MHCI epitopes Peptide Start End Antigenicity Allele ic50 YYITARDMY* 982 990 0.8845 HLA-A*29:02 14.52 HLA-A*30:02 160.94 HLA-C*14:02 27.32 YITARDMYM* 983 991 0.7901 HLA-A*02:01 233.08 HLA-A*02:06 212.86 HLA-C*03:03 29 HLA-C*06:02 200.39 HLA-C*07:01 267.22 HLA-C*14:02 49.52 HLA-C*15:02 77.63 TARDMYMPR* 985 993 0.6914 HLA-A*30:01 56.23 HLA-A*31:01 14.3 HLA-A*68:01 28.24 IIFILILGW 1105 1113 0.6749 HLA-B*57:01 78.45 HLA-B*58:01 64.27 KKSSYYTTF 1139 1147 1.1865 HLA-A*32:01 182.52 Table 5 Antigenic, non-allergic and non-toxic MHCII epitopes Core Sequence Antigenicity Peptide Sequence Start End Allele IC50 IIFILILGW 0.6914 IAFATIIFILILGWV 1100 1114 HLA-DRB1*15:01 454.6 KKSSYYTTF 0.6749 MSKCGKKSSYYTTFD 1134 1148 HLA-DPA1*01:03/DPB1*02:01 872.7 SKCGKKSSYYTTFD 1135 1149 HLA-DPA1*01/DPB1*04:01 408.1 HLA-DPA1*01:03/DPB1*02:01 301.5 HLA-DPA1*02:01/DPB1*05:01 953.4 KCGKKSSYYTTFDND 1136 1150 HLA-DPA1*01/DPB1*04:01 276.8 HLA-DPA1*02:01/DPB1*05:01 853.9 CGKKSSYYTTFDNDV 1137 1151 HLA-DPA1*02:01/DPB1*05:01 958.9 MSKCGKKSSYYTTFD 1134 1148 HLA-DPA1*01:03/DPB1*02:01 872.7 KSSYYTTFD 0.6466 MSKCGKKSSYYTTFD 1134 1148 HLA-DRB1*04:05 155 SKCGKKSSYYTTFDN 1135 1149 HLA-DRB1*04:05 125.6 KCGKKSSYYTTFDND 1136 1150 HLA-DRB1*04:05 92.2 CGKKSSYYTTFDNDV 1137 1151 HLA-DRB1*04:05 51.9 GKKSSYYTTFDNDVV 1138 1152 HLA-DRB1*04:05 46.9 KKSSYYTTFDNDVVT 1139 1153 HLA-DRB1*04:05 45.3 TARDMYMPR 0.7901 SYYITARDMYMPRAI 981 995 HLA-DRB1*03:01 269.3 YYITARDMYMPRAIT 982 996 HLA-DRB1*03:01 281.9 YITARDMYMPRAITA 983 997 HLA-DRB1*03:01 618.8 YITARDMYM 1.1865 QVNGSYYITARDMYM 977 991 HLA-DRB1*01:01 22 HLA-DRB1*04:01 145 HLA-DRB1*04:04 331.2 HLA-DRB1*07:01 20.3 HLA-DRB3*01:01 550.7 HLA-DRB5*01:01 227.8 VNGSYYITARDMYMP 978 992 HLA-DQA1*01:02/DQB1*06:02 338.6 HLA-DRB1*01:01 25.8 HLA-DRB1*03:01 447.6 HLA-DRB1*04:01 105.8 HLA-DRB1*04:04 248.3 HLA-DRB1*07:01 27.8 HLA-DRB1*15:01 380.6 HLA-DRB3*01:01 577.8 HLA-DRB5*01:01 198.6 NGSYYITARDMYMPR 979 993 HLA-DQA1*01:02/DQB1*06:02 393.3 HLA-DQA1*05:01/DQB1*03:01 817.3 HLA-DRB1*01:01 19.8 HLA-DRB1*03:01 176.5 HLA-DRB1*04:01 65.2 HLA-DRB1*04:04 225 HLA-DRB1*07:01 40.2 HLA-DRB1*15:01 291.2 HLA-DRB3*01:01 635 HLA-DRB5*01:01 93.5 GSYYITARDMYMPRA 980 994 HLA-DQA1*01:02/DQB1*06:02 218 HLA-DRB1*01:01 14 HLA-DRB1*03:01 197.3 HLA-DRB1*04:01 47.8 HLA-DRB1*04:04 242.4 HLA-DRB1*07:01 57.3 HLA-DRB1*15:01 288.6 HLA-DRB3*01:01 780.4 HLA-DRB5*01:01 61.4 SYYITARDMYMPRAI 981 995 HLA-DRB1*01:01 23.1 HLA-DRB1*04:01 65.3 HLA-DRB1*04:04 249.2 HLA-DRB1*04:05 356.4 HLA-DRB1*07:01 72.2 HLA-DRB1*15:01 284.7 HLA-DRB5*01:01 87.4 YYITARDMYMPRAIT 982 996 HLA-DRB1*01:01 40.8 HLA-DRB1*04:01 108.8 HLA-DRB1*04:04 269.1 HLA-DRB1*04:05 706.3 HLA-DRB1*07:01 160.6 HLA-DRB5*01:01 121.3 YITARDMYMPRAITA 983 997 HLA-DRB1*04:01 145.4 HLA-DRB1*04:04 652.4 HLA-DRB1*07:01 355.4 HLA-DRB1*08:02 955 HLA-DRB5*01:01 206.9 YYITARDMY 0.8845 IQVNGSYYITARDMY 976 990 HLA-DQA1*05:01/DQB1*02:01 491.6 HLA-DRB1*04:01 723.4 HLA-DRB1*04:04 819.7 HLA-DRB1*11:01 72 HLA-DRB1*11:01 72 QVNGSYYITARDMYM 977 991 HLA-DPA1*01/DPB1*04:01 710.8 HLA-DPA1*01:03/DPB1*02:01 875.8 HLA-DQA1*05:01/DQB1*02:01 292.7 HLA-DRB1*03:01 588 HLA-DRB1*11:01 32.4 HLA-DRB1*11:01 32.4 HLA-DPA1*01/DPB1*04:01 557.6 HLA-DPA1*01:03/DPB1*02:01 860.8 HLA-DQA1*05:01/DQB1*02:01 311.9 HLA-DRB1*11:01 17.9 HLA-DRB1*11:01 17.9 NGSYYITARDMYMPR 979 993 HLA-DPA1*01/DPB1*04:01 503 HLA-DPA1*01:03/DPB1*02:01 763.2 HLA-DQA1*05:01/DQB1*02:01 387.6 HLA-DRB1*09:01 858.7 HLA-DRB1*09:01 858.7 HLA-DRB1*11:01 11 HLA-DRB1*11:01 11 GSYYITARDMYMPRA 980 994 HLA-DPA1*01/DPB1*04:01 504.5 HLA-DPA1*01:03/DPB1*02:01 790.4 HLA-DQA1*05:01/DQB1*02:01 482.9 HLA-DRB1*11:01 15.2 HLA-DRB1*11:01 15.2 SYYITARDMYMPRAI 981 995 HLA-DPA1*01/DPB1*04:01 480 HLA-DPA1*01:03/DPB1*02:01 733.8 HLA-DQA1*05:01/DQB1*02:01 526.3 HLA-DRB1*11:01 26.8 HLA-DRB1*11:01 26.8 YYITARDMYMPRAIT 982 996 HLA-DPA1*01/DPB1*04:01 705.6 HLA-DPA1*01:03/DPB1*02:01 931.5 HLA-DQA1*05:01/DQB1*02:01 678.7 HLA-DRB1*11:01 51.8 HLA-DRB1*11:01 51.8 3.8 Molecular Docking Molecular docking was achieved using peptide-binding groove affinity by docking MHCI alleles with chicken BF alleles (BF2*2101 & BF2*0401). The chicken alleles were used a receptors, and the top MHCI epitopes 982 YYITARDMY 990 , 983 YITARDMYM 991 and 985 TARDMYMPR 993 were used as ligands. Docking of 983 YITARDMYM 991 epitope with BF2*2101 and BF 2 *0401 alleles showed – 72.11 and – 37.39 global energy respectively which indicates the strong binding affinity between the ligands and the receptors compared to other epitopes (Figs. 5 , 6 and 7 ). In general, the global binding affinity of ligands with the receptor BF2*2101 alleles was found to be lower compared to BF2*0401, which indicates strong interaction between the receptor and ligands. Discussion: Acquired immunity results in the activation of antigen-specific effector mechanisms including B-cells (humoral), T-cells (cellular), macrophages, and the production of memory cells [ 4 ]. The use of B cells and T cells epitopes as a means to induce cellular and humoral immunity is likely to lead to broad based vaccines that could reduce the challenges in using of conventional attenuated vaccine [ 40 ]. There are several potential advantages offered by peptide vaccine over traditional organism vaccines. Most importantly, it allows the immune response to focus only on relevant epitopes and avoid those that lead to non-protective responses, immune evasion, or unwanted side effects, such as autoimmunity [ 41 ]. Vaccination studies with IBV have always focused on humoral immune responses in relation to protection [ 4 ]. Acquired immunity results in the activation of antigen-specific effector mechanisms including B-cells (humoral), T-cells (cellular) and macrophages, and the production of memory cells [ 4 ]. Chickens develop a good humoral response to IBV infections, which measured by ELISA, virus neutralizing (VN) and haemagglutination-inhibition HI antibodies tests [ 42 ]. It is known that S1 glycoprotein of IBV responsible of virus neutralizing (VN) and haemagglutination-inhibition HI antibodies and has been considered as the most likely inducer of protection [ 4 ]. Recently multi peptide vaccines using immunoinformatics tools was performed in Sudan for several viral diseases in chicken such as ILTV, fowlpox, Newcastle and marek's disease virus [ 43 – 46 ]. In this study, the physiochemical properties of spike S protein were computed using protparam. The protein reflects good stability and antigenic nature. The secondary structure prediction by GOR IV server revealed that the protein contained alpha helix (29.43%), extended strand (27.37%), beta turn (5.25%), and random coil (37.95%). DiANNA1.1 tool calculated 19 disulphides bonds (S–S) positions and the trans-membrane protein topology using TMHMM tool revealed that residue from 1 to 1093 were exposed on the surface, while residue from 1094 to 1116 were inside trans-membrane-region and residues from 1117 to 1162 were buried within the core-region of the S protein. In addition, Corona-S1 and Corona S2 domains were identified in refseq of IBV spike glycoprotein using Conserved Domain (CDD) BLAST search. The top associated sequences in both domains were Feline infectious peritonitis virus (strain 79-1146), Avian infectious bronchitis virus (strain Beaudette), and Human coronavirus 229E whereas Sever acute respiratory syndrome- related coronavirus sequences was only related to corona-S2 domain. In B cell methods, seven shortened conserved epitopes ( 1139 KKSSYY 1144 , 1140 KSSYYT 1145 , 1141 SSYYTT 1146 , 1141 SSYYT 1145 , 1142 SYYTT 1146 , 1142 SYYT 1145 , and 1143 YYTT 1146 ) were predicted from B cell prediction methods as surface, linear and antigenic epitopes. These epitopes were adjacent to each other from the position 1139–1146. This result is consistent with the results of conventional vaccines studies. [ 42 ]. In a similar study, using BepiPred epitope prediction server version 1, only one epitope (YTSNETTDVTS 175–185 ) was predicted within the S1 glycoprotein of M41 IBV strains and three such epitopes (VSNASPNSGGVD 279–290 , HPKCNFRPENI 328–338 , NETNNAGSVSDCTAGT 54–69 ) were predicted in CR88 IBV strains [ 40 ]. Linear B cell epitopes have been reported to play a role in virus neutralization [ 40 ]. IEDB prediction tool was used to predict linear, surface and antigenic epitopes based on the properties of amino acids such as hydrophilicity, surface accessibility, flexibility, and antigenicity [ 43 ]. Cytotoxic T lymphocytes (CTL) provide a critical arm of the immune system in eliminating autologous cells expressing foreign antigen. Unlike humoral immunity, the specificity of CTL activation depends on membrane receptors rather than secreted molecules, and antigen receptors of CTL interact with peptide determinants only in association with matched major histocompatibility complex (MHC) molecules. Virus-specific CTL have been shown to be important, if not critical, for resolution of infection and elimination of viral shedding [ 1 ]. It is stated that, the major histocompatibility complex MHC restricted CTL response can be associated with decreases in viral load, CD8 + lymphocytes were mostly responsible for the observed protection [ 1 , 47 ]. Cytotoxic T-lymphocyte (CTL) responses to infectious bronchitis virus (IBV) were determined at regular intervals between 3 and 30 days post infection [ 1 ]. However, MHCI prediction methods showed three conserved CTL epitopes 985 TARDMYMPR 993 , 983 YITARDMYM 991 and 982 YYITARDMY 990 as they linkage with 7 and 3 human MHCI alleles respectively and showed high antigenicity, no allergenicity and no toxicity. Recent studies showed that vigorous cytotoxic T lymphocyte (CTL) responses that correlate with initial decrease in infection and illness can be detected after IBV infection [ 47 ]. It was established that the CD8 + T cells were exhausted without CD4 + helper T cells. CD4 + T cells do not appear to be important in initially resolving IBV infection in chickens [ 47 ]. In MHCII prediction method, several core peptides were predicted to interact with MHCII alleles, but surprisingly the top core peptides were also 983 YITARDMYM 991 and 982 YYITARDMY 990 which were presented in MHCI prediction methods. They linked with 52 and 38 human alleles respectively. These epitopes were showed high antigenicity, no allergincity and no toxicity. Moreover, the physiochemical properties of spike protein were also analyzed confirmed that protein has appositively charge and stable. Molecular docking was performed to display the interaction between BF alleles (BF2*2101 & BF2*0401) and predicting MHCI epitopes ( 982 YYITARDMY 990 , 983 YITARDMYM 991 and 985 TARDMYMPR 993 ). The 3D structures of MHC class I binding peptides were designed using PEPFOLD and docked with BF alleles via Patchdock server. Docking of 983 YITARDMYM 991 epitope with both BF2 alleles produced strong binding affinity (− 72.11 and − 37.97 global energy respectively) followed by 982 YYITARDMY 990 (− 64.68 and – 37.57 global energy respectively). This indicates the strong interaction between the ligand and the receptor compared to other epitopes (see Figs. 5 , 6 and 7 ). The interaction of ligands with the receptor BF2*2101 alleles was stronger compared to BF2*0401. The predicted epitopes should be tested for therapeutic potency in future studies to prove their safety and efficacy. Conclusion: Peptide vaccine was found to be an effective and powerful approach to a variety of pathogens. Peptides may have the potential to act as safe, non-infective, well-specific, stable vaccines. Peptide-based vaccine can correspond to highly conserved regions required for the pathogen's function and can elicit both humoral and cellular immune responses. In this study, five epitopes were predicted from spike glycoprotein of IBV as the best B cell ( 1139 KKSSYY 1144 , 1140 KSSYYT 1145 and 1141 SSYYT 1145 ) and T cell epitopes ( 982 YYITARDMY 990 and 983 YITARDMYM 991 ) due to high antigenicity, no allergenicity and no toxicity as well as great linkage of MHC epitopes with MHCI MHCII alleles. These epitopes should be designed and incorporated and then tested as multi-epitope vaccine against IBV and may act as a potential peptide vaccine to control IBV infection in chicken by inducing humoral and cellular responses. Peptide vaccine against IBV spike protein (S) is strongly supersedes the conventional vaccines, as it designed to cover all strains in different serotypes, which might be reduce the frequent outbreaks and their huge accompanied economical loss to a minimum. Abbreviations IB: Infectious bronchitis; IBV: Infectious Bronchitis Virus; IEDB: Immune Epitope Database; S: spike; MHC: major histocompatibility complex; BF: The genetic polymorphism of properdin factor B; refseq: reference sequence; NCBI: National Central Biotechnology Information; MSA: multiple sequence alignment; GRAVY; Grand average of hydropathicity; CDD: Conserved Domain Database; IC50: The half maximal inhibitory concentration; ANN: artificial neural networks; NN-align: artificial neural network-based alignment; HLA: The human leukocyte antigen; CTL: Cytotoxic T lymphocytes. Declarations Acknowledgements Not applicable. Authors’ contributions Eman, A. Awadelkareem and Sumaia A. Ali designed this study, accomplished the experiments and analyze the results. Sumaia A. Ali interpreted the data and wrote the manuscript. All authors read and approved the final manuscript. Funding Not applicable. Availability of data and materials All the data supporting the findings are contained within the manuscript Ethics approval and consent to participate Not applicable. Consent for publication Not applicable. Competing interests The authors declare that they have no competing interests. Authors' details 1 Faculty of Veterinary Medicine, University of Khartoum, Khartoum, Sudan. 2 Department of Veterinary Medicine and Surgery, College of Veterinary Medicine, Sudan University of Science and Technology, Khartoum, Sudan. References Seo SH, Collisson EW. Specific cytotoxic T lymphocytes are involved in in vivo clearance of infectious bronchitis virus. Journal of virology. 1997;71:5173–7. Cavanagh D. Coronavirus avian infectious bronchitis virus. Veterinary research. 2007;38:281–97. Ignjatovic J, Sapats S. Avian infectious bronchitis virus. Revue Scientifique et Technique-Office International des Epizooties. 2000;19:493–501. Raj GD, Jones R. 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Memory T cells protect chicks from acute infectious bronchitis virus infection. Virology. 2003;306:376–84. Cite Share Download PDF Status: Posted Version 1 posted You are reading this latest preprint version Research Square lets you share your work early, gain feedback from the community, and start making changes to your manuscript prior to peer review in a journal. As a division of Research Square Company, we’re committed to making research communication faster, fairer, and more useful. We do this by developing innovative software and high quality services for the global research community. Our growing team is made up of researchers and industry professionals working together to solve the most critical problems facing scientific publishing. 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Yellow color bar and star sign indicate the full conservation. The brown region indicates the mismatched sequences among them. Black bars show the consensus logo sequence and yellow color indicates good quality.\",\"description\":\"\",\"filename\":\"fig2.png\",\"url\":\"https://assets-eu.researchsquare.com/files/rs-22601/v1/fig2.png\"},{\"id\":917517,\"identity\":\"ffc66b5f-1ad1-426e-b806-a81a16097b8f\",\"added_by\":\"auto\",\"created_at\":\"2020-04-16 21:12:42\",\"extension\":\"png\",\"order_by\":3,\"title\":\"Figure 3\",\"display\":\"\",\"copyAsset\":false,\"role\":\"figure\",\"size\":174938,\"visible\":true,\"origin\":\"\",\"legend\":\"Phylogenetic tree of retrieved strains of Spike protein using MEGA7.0.26 software.\",\"description\":\"\",\"filename\":\"fig3.png\",\"url\":\"https://assets-eu.researchsquare.com/files/rs-22601/v1/fig3.png\"},{\"id\":917518,\"identity\":\"11b6bf3e-e2db-4933-a4f5-d0dfe95e4674\",\"added_by\":\"auto\",\"created_at\":\"2020-04-16 21:12:42\",\"extension\":\"png\",\"order_by\":4,\"title\":\"Figure 4\",\"display\":\"\",\"copyAsset\":false,\"role\":\"figure\",\"size\":278081,\"visible\":true,\"origin\":\"\",\"legend\":\"(a): The 3 D structure of Spike (S) glycoprotein of IBV using chimera picturing tool. 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It is a highly contagious respiratory disease in chickens that is mainly severe for very young chicks. The signs of illness include tracheal rales, coughing, sneezing, nasal discharge and some strains may cause kidney damage [\\u003cspan citationid=\\\"CR1\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e1\\u003c/span\\u003e, \\u003cspan citationid=\\\"CR2\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e2\\u003c/span\\u003e]. The disease can be transmitted by infected chickens in respiratory discharges and feces, and it can be spread by aerosol, ingestion of contaminated feed and water, and contact with contaminated equipment or clothing. The virus cannot be transmitted via eggs [\\u003cspan citationid=\\\"CR3\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e3\\u003c/span\\u003e]. The disease causes economic loss within the poultry industry, affecting the performance of meat-type and egg-laying birds. The disease can affect all ages, but the clinical disease is more severe in young chicks. Chicks become more resistant to IBV-induced mortality with increasing age [\\u003cspan citationid=\\\"CR4\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e4\\u003c/span\\u003e].\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003eThere are four structural proteins associated with the envelope, the spike (S), membrane (M), envelope (E), and nucleocapsid (N) protein [\\u003cspan citationid=\\\"CR5\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e5\\u003c/span\\u003e]. The spike 'S' glycoprotein is located at the surface of the virion and consists of two subunits, SI and S2.. The membrane 'M' glycoprotein is partially exposed at the surface of the virion and the nucleocapsid 'N' protein that located internally. The spike glycoprotein of IBV induces virus neutralizing (VN) and HI antibodies and has been considered as the most likely inducer of protection [\\u003cspan citationid=\\\"CR2\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e2\\u003c/span\\u003e, \\u003cspan citationid=\\\"CR4\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e4\\u003c/span\\u003e]. The spike S protein is a dimer or trimer. It has two known functions; to attach the virus to receptor molecules on host cells, and to activate fusion of the virion membrane with host cell membranes, to release the viral genome into the cell [\\u003cspan citationid=\\\"CR2\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e2\\u003c/span\\u003e]. The spike gene is highly variable, especially the S1 part, due to insertions, deletions, substitutions and recombination events [\\u003cspan citationid=\\\"CR6\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e6\\u003c/span\\u003e]. Application of vaccine is the most effective way of protective against pathogenic, specifically when these pathogens have a high mortality rate such as IBV and virus in general. On the other hand, the large number of serotypes and strains (genotype) of IBV make control process complicated precisely. IBV has shift and drift property [\\u003cspan citationid=\\\"CR7\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e7\\u003c/span\\u003e].\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003eVaccination with inactivated vaccines and live-attenuated vaccines is used to control the disease. However, inactivated vaccines frequently fail to induce strong cellular immunity, while live-attenuated vaccines can contribute to the emergence of antigenic variant viruses [\\u003cspan citationid=\\\"CR5\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e5\\u003c/span\\u003e]. The increasing number of new serotypes of IBV, which were caused by frequent gene mutation and recombination, are a major challenge for the prevention and control of IB disease [\\u003cspan citationid=\\\"CR8\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e8\\u003c/span\\u003e].\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003eMoreover, RNA viruses have high mutational rates, such as IBV. So the most important step in the design of cross-protective peptide vaccine against IBV is to target the conserved epitopes of different strains of IBV [\\u003cspan citationid=\\\"CR5\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e5\\u003c/span\\u003e].\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003eThere is an essential need for the development of safer and more effective vaccines to control IBV. Therefore, the aim of this study is to analyze strains of spike (S) glycoprotein of infectious bronchitis virus reported in NCBI database using immunoinformatics and computational approaches to select all possible epitopes that can be used as multi-epitopes vaccine.\\u003c/p\\u003e \"},{\"header\":\"2. Methods\",\"content\":\" \\u003cdiv id=\\\"Sec3\\\" class=\\\"Section2\\\"\\u003e \\u003ch2\\u003e2.1. Protein Sequence Retrieval\\u003c/h2\\u003e \\u003cp\\u003eSpike (S) protein sequences of different infectious bronchitis virus (IBV) strains were retrieved from the GeneBank of National Central Biotechnology Information (NCBI) (\\u003cspan class=\\\"ExternalRef\\\"\\u003e\\u003cspan class=\\\"RefSource\\\"\\u003ehttp://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/\\u003c/span\\u003e\\u003c/span\\u003e) database in March 2019. The sequences were saved in FASTA format (Table\\u0026nbsp;\\u003cspan refid=\\\"Tab1\\\" class=\\\"InternalRef\\\"\\u003e1\\u003c/span\\u003e).\\u003c/p\\u003e \\u003c/div\\u003e \\n\\u003ch2\\u003e2.2 Structural Analysis\\u003c/h2\\u003e\\n \\u003cp\\u003eReference sequence of spike S protein (NP_040831.1) was analyzed to identify the chemicals and physical properties including GRAVY (Grand average of hydropathicity), half-life, molecular weight, stability index and amino acid atomic composition using an online tool Protparam [\\u003cspan citationid=\\\"CR9\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e9\\u003c/span\\u003e].\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003eSecondary structure of spike S protein of IBV was analyzed through PSIPRED [\\u003cspan citationid=\\\"CR10\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e10\\u003c/span\\u003e]. The secondary structure of protein including helix, sheet, turn, and coil parameters was predicted using GOR IV server at \\u003cspan class=\\\"ExternalRef\\\"\\u003e\\u003cspan class=\\\"RefSource\\\"\\u003ehttps://npsa-prabi.ibcp.fr/cgi-bin/secpred_sopma.pl\\u003c/span\\u003e\\u003c/span\\u003e.\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003eTMHMM an online tool (\\u003cspan class=\\\"ExternalRef\\\"\\u003e\\u003cspan class=\\\"RefSource\\\"\\u003ehttp://www.cbs.dtu.dk/servi\\u003c/span\\u003e\\u003c/span\\u003e ces/TMHMM/), used to examine the trans-membrane topology of S protein. Presence of disulphide-bonds were predicted through an online tool DIANNA v1.1. It makes prediction based on trained neural system [\\u003cspan citationid=\\\"CR11\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e11\\u003c/span\\u003e]. CDD-BLAST (\\u003cspan class=\\\"ExternalRef\\\"\\u003e\\u003cspan class=\\\"RefSource\\\"\\u003ehttp://www.ncbi.nlm.nih.gov/BLAST/\\u003c/span\\u003e\\u003c/span\\u003e) [\\u003cspan additionalcitationids=\\\"CR13\\\" citationid=\\\"CR12\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e12\\u003c/span\\u003e\\u0026ndash;\\u003cspan citationid=\\\"CR14\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e14\\u003c/span\\u003e] and PFAM (\\u003cspan class=\\\"ExternalRef\\\"\\u003e\\u003cspan class=\\\"RefSource\\\"\\u003ehttp://www.pfam.sanger.ac.uk/\\u003c/span\\u003e\\u003c/span\\u003e) 229E [\\u003cspan citationid=\\\"CR15\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e15\\u003c/span\\u003e] were used to search the defined conserved domains in the targeted protein sequences.\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003e \\u003cdiv class=\\\"gridtable\\\"\\u003e\\u003ctable float=\\\"Yes\\\" id=\\\"Tab1\\\" border=\\\"1\\\"\\u003e \\u003ccaption language=\\\"En\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"CaptionNumber\\\"\\u003eTable 1\\u003c/div\\u003e \\u003cdiv class=\\\"CaptionContent\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003eAccession numbers, date and area of collection of the retrieved sequences of Spike protein sequences of IBV.\\u003c/div\\u003e \\u003c/div\\u003e \\u003c/caption\\u003e \\u003ccolgroup cols=\\\"8\\\"\\u003e \\u003cthead\\u003e \\u003ctr\\u003e \\u003cth align=\\\"left\\\" colname=\\\"c1\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003eNo\\u003c/div\\u003e \\u003c/th\\u003e \\u003cth align=\\\"left\\\" colname=\\\"c2\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003eAccession No\\u003c/div\\u003e \\u003c/th\\u003e \\u003cth align=\\\"left\\\" colname=\\\"c3\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003eCountry\\u003c/div\\u003e \\u003c/th\\u003e \\u003cth align=\\\"left\\\" colname=\\\"c4\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003eYear\\u003c/div\\u003e \\u003c/th\\u003e \\u003cth align=\\\"left\\\" colname=\\\"c5\\\"\\u003e \\u003cdiv 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class=\\\"SimplePara\\\"\\u003e\\u003cb\\u003eAAV28722.1\\u003c/b\\u003e\\u003c/div\\u003e \\u003c/td\\u003e \\u003ctd align=\\\"left\\\" colname=\\\"c7\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003e\\u003cb\\u003eChina\\u003c/b\\u003e\\u003c/div\\u003e \\u003c/td\\u003e \\u003ctd align=\\\"char\\\" char=\\\".\\\" colname=\\\"c8\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003e\\u003cb\\u003e2006\\u003c/b\\u003e\\u003c/div\\u003e \\u003c/td\\u003e \\u003c/tr\\u003e \\u003c/tbody\\u003e \\u003c/colgroup\\u003e\\u003ctfoot\\u003e\\u003ctr\\u003e\\u003ctd colspan=\\\"8\\\"\\u003e*Refseq\\u003c/td\\u003e\\u003c/tr\\u003e\\u003c/tfoot\\u003e\\u003c/table\\u003e\\u003c/div\\u003e \\u003c/p\\u003e \\u003cdiv id=\\\"Sec5\\\" class=\\\"Section2\\\"\\u003e \\u003c/div\\u003e \\n\\u003ch2\\u003e2.3 Multiple Sequence Alignment And Epitope Conservancy Assessment\\u003c/h2\\u003e\\n \\u003cp\\u003eThe retrieved sequences of IBV S protein were aligned using Clustal program and consensus sequence was generated using the multiple sequence alignment (MSA) tool, Jalview version 2.10.5. (\\u003cspan class=\\\"ExternalRef\\\"\\u003e\\u003cspan class=\\\"RefSource\\\"\\u003ehttp://www.jalview.org/about/jalview-scientific-advisory-committee\\u003c/span\\u003e\\u003c/span\\u003e) [\\u003cspan citationid=\\\"CR16\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e16\\u003c/span\\u003e]. Epitope conservancy analysis in Immune Epitope Database (IEDB) was used to detect potential epitope conservancy (\\u003cspan class=\\\"ExternalRef\\\"\\u003e\\u003cspan class=\\\"RefSource\\\"\\u003ehttp://tools.iedb.org/conservancy/\\u003c/span\\u003e\\u003c/span\\u003e) [\\u003cspan citationid=\\\"CR17\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e17\\u003c/span\\u003e]. For calculating the conservancy score, the sequence identity threshold was kept at 80%.\\u003c/p\\u003e \\n\\u003ch2\\u003e2.4 Phylogeny Analysis\\u003c/h2\\u003e\\n \\u003cp\\u003ePhylogenetic tree of the retrieved sequences of spike (S) protein was performed using MEGA7.0.26 (7170509) software using maximum likelihood parameter [\\u003cspan citationid=\\\"CR18\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e18\\u003c/span\\u003e].\\u003c/p\\u003e \\n\\u003ch2\\u003e2.5 B Cell Prediction\\u003c/h2\\u003e\\n \\u003cp\\u003eThe Immune Epitope Database (IEDB) (\\u003cspan class=\\\"ExternalRef\\\"\\u003e\\u003cspan class=\\\"RefSource\\\"\\u003ehttp://tools.iedb.org/mhci/\\u003c/span\\u003e\\u003c/span\\u003e) was used to predict B and T cell epitopes of IBV reference sequence of S proteins (NP_040831.1) [\\u003cspan citationid=\\\"CR19\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e19\\u003c/span\\u003e]. Linear B-cell epitopes were predicted using BepiPred from IEDB [\\u003cspan citationid=\\\"CR20\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e20\\u003c/span\\u003e]. Emini surface accessibility prediction tool was used to predict epitopes located on the surface [\\u003cspan citationid=\\\"CR21\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e21\\u003c/span\\u003e]. Whereas, the antigenic epitopes were investigated using kolaskar and Tongaonkar antigenicity method [\\u003cspan citationid=\\\"CR22\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e22\\u003c/span\\u003e].\\u003c/p\\u003e \\n\\u003ch2\\u003e2.6 T-cell Epitope Prediction\\u003c/h2\\u003e\\n \\u003cp\\u003eThe T cell epitopes were predicted in human among different alleles of major histocompatibility complex class I (MHCI) and class II (MHCII). MHC-I binding epitopes were predicted using artificial neural networks (ANN) [\\u003cspan citationid=\\\"CR23\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e23\\u003c/span\\u003e, \\u003cspan citationid=\\\"CR24\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e24\\u003c/span\\u003e]. Peptide length was set as 9 amino acids. The half maximal inhibitory concentration (IC50) values of the peptides binding to MHC-I molecule was calculated and the epitope that had IC50 with binding affinity less or equal to 300\\u0026nbsp;nm were suggested as promising candidate epitopes. MHC class II molecules was performed by the IEDB MHCII prediction tool at (\\u003cspan class=\\\"ExternalRef\\\"\\u003e\\u003cspan class=\\\"RefSource\\\"\\u003ehttp://tools.iedb.org/mhcii/\\u003c/span\\u003e\\u003c/span\\u003e) [\\u003cspan citationid=\\\"CR19\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e19\\u003c/span\\u003e]. Human MHC class II alleles (HLA DR, HLA DP and HLA DQ) were used for MHCII binding predication. NN-align method was used with IC50 less or equal to 1000\\u0026nbsp;nM [\\u003cspan citationid=\\\"CR25\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e25\\u003c/span\\u003e].\\u003c/p\\u003e \\n\\u003ch2\\u003e2.7 Antigenicity, Allergenicity And Toxicity Of Epitopes\\u003c/h2\\u003e \\u003cp\\u003eVaxiJen v2.0 server (\\u003cspan class=\\\"ExternalRef\\\"\\u003e\\u003cspan class=\\\"RefSource\\\"\\u003ehttp://www.ddg-pharmfac.net/vaxijen/VaxiJen/VaxiJen.html\\u003c/span\\u003e\\u003c/span\\u003e) was used to predict the antigenicity of the conserved regions [\\u003cspan citationid=\\\"CR26\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e26\\u003c/span\\u003e]. It was used with the default prediction parameters and a threshold value of 0.4. The \\u003cem\\u003ein silico\\u003c/em\\u003e allergenicity prediction of epitopes was investigated using AllerTop v .2.0 (\\u003cspan class=\\\"ExternalRef\\\"\\u003e\\u003cspan class=\\\"RefSource\\\"\\u003ehttp://www.ddg-pharmfac.net/AllerTOP\\u003c/span\\u003e\\u003c/span\\u003e) [\\u003cspan citationid=\\\"CR27\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e27\\u003c/span\\u003e]. While ToxiPred server was used to predict the toxicity of predicted epitopes. (\\u003cspan class=\\\"ExternalRef\\\"\\u003e\\u003cspan class=\\\"RefSource\\\"\\u003ehttp://crdd.osdd.net/raghava/toxinpred/\\u003c/span\\u003e\\u003c/span\\u003e) [\\u003cspan citationid=\\\"CR28\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e28\\u003c/span\\u003e].\\u003c/p\\u003e \\n\\u003ch2\\u003e2.8 Homology Modeling:\\u003c/h2\\u003e\\n \\u003cp\\u003eIBV reference sequences was submitted to SWISS- MODEL (\\u003cspan class=\\\"ExternalRef\\\"\\u003e\\u003cspan class=\\\"RefSource\\\"\\u003ehttp://\\u003c/span\\u003e\\u003c/span\\u003e swiss-model.expasy.org/) for protein structure homology modelling [\\u003cspan additionalcitationids=\\\"CR30 CR31 CR32\\\" citationid=\\\"CR29\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e29\\u003c/span\\u003e\\u0026ndash;\\u003cspan citationid=\\\"CR33\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e33\\u003c/span\\u003e]. The protein sequences of BF alleles (BF2 *2101 and BF2*0401) were submitted to Raptor X server (\\u003cspan class=\\\"ExternalRef\\\"\\u003e\\u003cspan class=\\\"RefSource\\\"\\u003ehttp://raptorx.uchicago.edu/\\u003c/span\\u003e\\u003c/span\\u003e) to design their three D structures [\\u003cspan additionalcitationids=\\\"CR35\\\" citationid=\\\"CR34\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e34\\u003c/span\\u003e\\u0026ndash;\\u003cspan citationid=\\\"CR36\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e36\\u003c/span\\u003e]. Chimera software 1.8 was used to visualize the 3D structures of the IBV reference sequences and BF alleles [\\u003cspan citationid=\\\"CR37\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e37\\u003c/span\\u003e].\\u003c/p\\u003e \\n\\u003ch2\\u003e2.9 Molecular Docking\\u003c/h2\\u003e\\n \\u003cp\\u003eTo perform molecular docking, 3D structure of MHCI epitopes and 3D modeled of both BF alleles were submitted simultaneously to PatchDock online autodock tools; an automatic server for molecular docking (\\u003cspan class=\\\"ExternalRef\\\"\\u003e\\u003cspan class=\\\"RefSource\\\"\\u003ehttps://bioinfo3d.cs.tau.ac.il/PatchDock/\\u003c/span\\u003e\\u003c/span\\u003e) [\\u003cspan citationid=\\\"CR38\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e38\\u003c/span\\u003e]. Firedock (\\u003cspan class=\\\"ExternalRef\\\"\\u003e\\u003cspan class=\\\"RefSource\\\"\\u003ehttp://bioinfo3d.cs.tau.ac.il/FireDock/\\u003c/span\\u003e\\u003c/span\\u003e) was used to select the five top models [\\u003cspan citationid=\\\"CR38\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e38\\u003c/span\\u003e]. Visualization of the result was performed using UCSF-Chimera software 1.8 [\\u003cspan citationid=\\\"CR37\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e37\\u003c/span\\u003e].\\u003c/p\\u003e \"},{\"header\":\"3. Results\",\"content\":\" \\u003cdiv id=\\\"Sec14\\\" class=\\\"Section2\\\"\\u003e \\u003ch2\\u003e3.1 Structural analysis\\u003c/h2\\u003e \\u003cp\\u003eThe physiochemical properties of spike S protein calculated by protparam revealed that it contained 1162 amino acids (aa) with molecular weight of 128046.70\\u0026nbsp;kDa, which reflects good antigenic nature. Theoretical isoelectric point (PI) of subject protein was 7.71 which indicate its positive in nature. An isoelectric point above 7 shows positively charged protein. Approximately, 81 aa were found as negatively charged whereas 84 aa found as positively charged. Protparam computed instability-index (II) 35.53, this categories protein as stable. Aliphatic-index 86.05, which devotes a thought of proportional volume hold by aliphatic side chain and GRAVY value for protein sequence is 0.012. Half-life of protein depicted as the total time taken for its vanishing after it has been synthesized in cell, which was computed as 30\\u0026nbsp;h for mammalian-reticulocytes, \\u0026gt; 20\\u0026nbsp;h for yeast, \\u0026gt; 10\\u0026nbsp;h for \\u003cem\\u003eEscherichia coli\\u003c/em\\u003e. Total number of Carbon (C), Oxygen (O), Nitrogen (N), Hydrogen (H) and Sulfur (S) were entitled by Formula: C\\u003csub\\u003e5737\\u003c/sub\\u003eH\\u003csub\\u003e8847\\u003c/sub\\u003eN\\u003csub\\u003e1495\\u003c/sub\\u003eO\\u003csub\\u003e1718\\u003c/sub\\u003eS\\u003csub\\u003e56\\u003c/sub\\u003e. Secondary structure of spike S protein of IBV was analyzed through PSIPRED and GOR IV server. The component of secondary structure prediction by GOR IV server are alpha helix (29.43%), extended strand (27.37%), beta turn (5.25%), and random coil (37.95%) (Fig.\\u0026nbsp;\\u003cspan refid=\\\"Fig5\\\" class=\\\"InternalRef\\\"\\u003e1\\u003c/span\\u003e). DiANNA1.1 tool calculated 19 disulphides bonds (S\\u0026ndash;S) positions and assign them a score and it makes prediction based on trained neural system. The trans-membrane protein topology was checked via online tool TMHMM and it was found that residue from 1 to 1093 were exposed on the surface, while residue from 1094 to 1116 were inside trans-membrane-region and residues from 1117 to 1162 were buried within the core-region of the S protein (Fig.\\u0026nbsp;\\u003cspan refid=\\\"Fig5\\\" class=\\\"InternalRef\\\"\\u003e1\\u003c/span\\u003e).\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003eTwo conserved domains (Corona-S1 and Corona-S2) were identified in refseq of IBV spike glycoprotein. The conserved domains were sequenced by Conserved Domain (CDD) BLAST search. It stated that corona-S1 (pfam01600) is the only member of the superfamily cl03276 and corona-S2 domain (pfam01601) is the only member of the superfamily cl20218. The top related sequences in both domains were Feline infectious peritonitis virus (strain 79-1146), Avian infectious bronchitis virus (strain Beaudette), and Human coronavirus 229E while Severe acute respiratory syndrome-related coronavirus sequences was only associated to corona-S2 domain [\\u003cspan citationid=\\\"CR39\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e39\\u003c/span\\u003e].\\u003c/p\\u003e\\u003c/div\\u003e \\n\\u003ch2\\u003e3.2 Multiple Sequence Alignment\\u003c/h2\\u003e\\n \\u003cp\\u003eJalview was used to visualize the multiple sequence alignment of the retrieved sequences. In alignment, several areas have been shown to have mutation see Fig.\\u0026nbsp;\\u003cspan refid=\\\"Fig1\\\" class=\\\"InternalRef\\\"\\u003e2\\u003c/span\\u003e.\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003e \\u003c/p\\u003e \\n\\u003ch2\\u003e3.3 Phylogeny\\u003c/h2\\u003e\\n\\u003cp\\u003ePhylogenetic trees for targeted proteins were constricted using MEGA7.0.26 (7170509) software using maximum likelihood parameter see Fig.\\u0026nbsp;\\u003cspan refid=\\\"Fig2\\\" class=\\\"InternalRef\\\"\\u003e3\\u003c/span\\u003e.\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003e \\u003c/p\\u003e \\n\\u003ch2\\u003e3.4 B-cell Epitopes\\u003c/h2\\u003e\\n \\u003cp\\u003eIn B cell prediction methods, several epitopes using Bepipred Linear Epitope Prediction method were predicted. The conservancy percentages of these epitopes were presented in Table \\u003cspan refid=\\\"Tab2\\\" class=\\\"InternalRef\\\"\\u003e2\\u003c/span\\u003e and \\u003cspan refid=\\\"Tab3\\\" class=\\\"InternalRef\\\"\\u003e3\\u003c/span\\u003e. Twenty one linear conserved epitopes were identified after shortened of predicted epitopes. Of these, seven epitopes with different length between the positions 1139\\u0026ndash;1146 were identified as linear, surface and antigenic epitopes (see Table \\u003cspan refid=\\\"Tab3\\\" class=\\\"InternalRef\\\"\\u003e3\\u003c/span\\u003e). These epitopes were \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1139\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eKKSSYY\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1144\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1140\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eKSSYYT\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1145\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1141\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eSSYYTT\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1146\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1141\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eSSYYT\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1145\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1142\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eSYYTT\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1146\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1142\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eSYYT\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1145\\u003c/em\\u003e,\\u003c/sub\\u003e and \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1143\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYYTT\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1146\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e. Three epitopes (\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1139\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eKKSSYY\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1144\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1140\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eKSSYYT\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1145\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1141\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003eSSYYT\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1145\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e) were selected as top B cell epitopes based on the length and antigenicity score.\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003e \\u003cdiv class=\\\"gridtable\\\"\\u003e\\u003ctable float=\\\"Yes\\\" id=\\\"Tab2\\\" border=\\\"1\\\"\\u003e \\u003ccaption language=\\\"En\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"CaptionNumber\\\"\\u003eTable 2\\u003c/div\\u003e \\u003cdiv class=\\\"CaptionContent\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003eConservancy Assessment of B cell linear epitopes\\u003c/div\\u003e \\u003c/div\\u003e \\u003c/caption\\u003e \\u003ccolgroup cols=\\\"6\\\"\\u003e \\u003cthead\\u003e \\u003ctr\\u003e \\u003cth align=\\\"left\\\" colname=\\\"c1\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003eEpitope no\\u003c/div\\u003e \\u003c/th\\u003e \\u003cth align=\\\"left\\\" colname=\\\"c2\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003eEpitope sequence\\u003c/div\\u003e \\u003c/th\\u003e \\u003cth align=\\\"left\\\" colname=\\\"c3\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003eStart\\u003c/div\\u003e \\u003c/th\\u003e \\u003cth align=\\\"left\\\" colname=\\\"c4\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003eEnd\\u003c/div\\u003e \\u003c/th\\u003e \\u003cth align=\\\"left\\\" colname=\\\"c5\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003eEpitope length\\u003c/div\\u003e \\u003c/th\\u003e \\u003cth align=\\\"left\\\" colname=\\\"c6\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003ePercent of protein sequence matches at identity\\u0026thinsp;\\u0026lt;\\u0026thinsp;=\\u0026thinsp;100%\\u003c/div\\u003e \\u003c/th\\u003e \\u003c/tr\\u003e \\u003c/thead\\u003e \\u003ctbody\\u003e \\u003ctr\\u003e \\u003ctd align=\\\"left\\\" colname=\\\"c1\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003e1\\u003c/div\\u003e \\u003c/td\\u003e \\u003ctd align=\\\"left\\\" colname=\\\"c2\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003eMTAPSSGMAW\\u003c/div\\u003e \\u003c/td\\u003e \\u003ctd align=\\\"char\\\" char=\\\".\\\" colname=\\\"c3\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003e83\\u003c/div\\u003e \\u003c/td\\u003e \\u003ctd align=\\\"char\\\" char=\\\".\\\" colname=\\\"c4\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003e92\\u003c/div\\u003e \\u003c/td\\u003e \\u003ctd align=\\\"char\\\" char=\\\".\\\" colname=\\\"c5\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003e10\\u003c/div\\u003e \\u003c/td\\u003e \\u003ctd align=\\\"char\\\" char=\\\".\\\" colname=\\\"c6\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003e\\u003cb\\u003e89.13% (82/92)\\u003c/b\\u003e\\u003c/div\\u003e \\u003c/td\\u003e \\u003c/tr\\u003e \\u003ctr\\u003e \\u003ctd align=\\\"left\\\" colname=\\\"c1\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003e2\\u003c/div\\u003e \\u003c/td\\u003e \\u003ctd align=\\\"left\\\" colname=\\\"c2\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003eGGPI\\u003c/div\\u003e \\u003c/td\\u003e \\u003ctd align=\\\"char\\\" char=\\\".\\\" colname=\\\"c3\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003e193\\u003c/div\\u003e \\u003c/td\\u003e \\u003ctd align=\\\"char\\\" char=\\\".\\\" colname=\\\"c4\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003e196\\u003c/div\\u003e \\u003c/td\\u003e \\u003ctd align=\\\"char\\\" char=\\\".\\\" colname=\\\"c5\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003e4\\u003c/div\\u003e \\u003c/td\\u003e \\u003ctd align=\\\"char\\\" char=\\\".\\\" colname=\\\"c6\\\"\\u003e \\u003cdiv 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MHC-1 binding prediction tool using IEDB database expected thirteen conserved epitopes of Spike protein (S) which were interacted with many alleles in cytotoxic T cell. These epitopes were \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1115\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eFFMTGCCGC\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1123\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e590\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eFNLTVTDEY\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e598\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e734\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eGLLVLPPII\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e742\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1105\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eIIFILILGW\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1113\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1139\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eKKSSYYTTF\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1147\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1087\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eKTYIKWPWY\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1095\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e166\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eSVYLNGDLV\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e174\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e985\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eTARDMYMPR\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e993\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1145\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eTTFDNDVVT\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1153\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e983\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYITARDMYM\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e991\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1144\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYTTFDNDVV\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1152\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e982\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYYITARDMY\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e990\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1143\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYYTTFDNDV\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1151\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e.\\u003c/p\\u003e \\n\\u003ch2\\u003e3.6 Prediction Of MHC Class II Epitopes\\u003c/h2\\u003e\\n \\u003cp\\u003eMHC-II binding prediction tool based on NN-align with half-maximal inhibitory concentration (IC50)\\u0026thinsp;\\u0026le;\\u0026thinsp;1000 was used. Thirty conserved core sequences were predicted to interact with MHCII alleles. These cores were \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e694\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eEDLLFTSVE\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e702\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1147\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eFDNDVVTEQ\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1155\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1115\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eFFMTGCCGC\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1123\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1116\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eFMTGCCGCC\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1124\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e590\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eFNLTVTDEY\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e598\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e734\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eGLLVLPPII\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e742\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1105\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eIIFILILGW\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1113\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e902\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eINECVKSQS\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e910\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e984\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eITARDMYMP\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e992\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e901\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eKINECVKSQ\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e909\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1139\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eKKSSYYTTF\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1147\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1140\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eKSSYYTTFD\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1148\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1187\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eKTYIKWPWY\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1195\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e735\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eLLVLPPIIT\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e743\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e592\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eLTVTDEYIQ\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e600\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1014\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eNKTVITTFV\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1022\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e893\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eQQRELATQK\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e901\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e894\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eQRELATQKI\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e902\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e895\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eRELATQKIN\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e903\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e589\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eSFNLTVTDE\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e597\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1141\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eSSYYTTFDN\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1149\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e166\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eSVYLNGDLV\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e174\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1142\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eSYYTTFDND\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1150\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e985\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eTARDMYMPR\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e993\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1146\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eTFDNDVVTE\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1154\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e593\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eTVTDEYIQT\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e601\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1013\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eVNKTVITTF\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1021\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e983\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYITARDMYM\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e991\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1144\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYTTFDNDVV\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1152\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e982\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYYITARDMY\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e990\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e and \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1143\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYYTTFDNDV\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1151\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e.\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003e \\u003cb\\u003e3.7 Antigenicity, allergenicity and toxicity of MHCI and MHCII epitopes\\u003c/b\\u003e:\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003eThe predicted MHCI and MHCII epitopes were subjected to VaxiJen v2.0 server, AllerJen v2.0. and ToxiPred to predict the antigenicity, allergenicity and toxicity of predicted epitopes. Five MHCI epitopes were identified as antigenic, non-allergic and non-toxic, but only three epitopes showed high linkage with MHCI alleles which were \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e985\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eTARDMYMPR\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e993\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e983\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYITARDMYM\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e991\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e and \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e982\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYYITARDMY\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e990\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e (Table\\u0026nbsp;6). While six MHCII epitopes were predicted as antigenic, non-allergic and non-toxic epitopes (Table\\u0026nbsp;7). However, \\u003csub\\u003e9\\u003cem\\u003e83\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYITARDMYM\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e991\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e and \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e982\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYYITARDMY\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e990\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e epitopes which were also presented in MHCII prediction methods, showed high antigenicity, no allergenicity and no toxicity. These epitopes were interacted with 52 and 38 alleles in MHCII see Fig.\\u0026nbsp;\\u003cspan refid=\\\"Fig6\\\" class=\\\"InternalRef\\\"\\u003e4\\u003c/span\\u003e.\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003e \\u003cdiv class=\\\"gridtable\\\"\\u003e\\u003ctable float=\\\"Yes\\\" id=\\\"Tab4\\\" border=\\\"1\\\"\\u003e \\u003ccaption language=\\\"En\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"CaptionNumber\\\"\\u003eTable 4\\u003c/div\\u003e \\u003cdiv class=\\\"CaptionContent\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003eAntigenic, non-allergic and non-toxic MHCI epitopes\\u003c/div\\u003e \\u003c/div\\u003e \\u003c/caption\\u003e \\u003ccolgroup cols=\\\"6\\\"\\u003e \\u003cthead\\u003e \\u003ctr\\u003e \\u003cth align=\\\"left\\\" colname=\\\"c1\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003ePeptide\\u003c/div\\u003e \\u003c/th\\u003e \\u003cth align=\\\"left\\\" colname=\\\"c2\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003eStart\\u003c/div\\u003e \\u003c/th\\u003e \\u003cth 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align=\\\"left\\\" colname=\\\"c6\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003eHLA-DQA1*05:01/DQB1*02:01\\u003c/div\\u003e \\u003c/td\\u003e \\u003ctd align=\\\"left\\\" colname=\\\"c7\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003e678.7\\u003c/div\\u003e \\u003c/td\\u003e \\u003c/tr\\u003e \\u003ctr\\u003e \\u003ctd align=\\\"left\\\" colname=\\\"c6\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003eHLA-DRB1*11:01\\u003c/div\\u003e \\u003c/td\\u003e \\u003ctd align=\\\"left\\\" colname=\\\"c7\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003e51.8\\u003c/div\\u003e \\u003c/td\\u003e \\u003c/tr\\u003e \\u003ctr\\u003e \\u003ctd align=\\\"left\\\" colname=\\\"c6\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003eHLA-DRB1*11:01\\u003c/div\\u003e \\u003c/td\\u003e \\u003ctd align=\\\"left\\\" colname=\\\"c7\\\"\\u003e \\u003cdiv class=\\\"SimplePara\\\"\\u003e51.8\\u003c/div\\u003e \\u003c/td\\u003e \\u003c/tr\\u003e \\u003c/tbody\\u003e \\u003c/colgroup\\u003e \\u003c/table\\u003e\\u003c/div\\u003e \\u003c/p\\u003e \\n\\u003ch2\\u003e3.8 Molecular Docking\\u003c/h2\\u003e\\n \\u003cp\\u003eMolecular docking was achieved using peptide-binding groove affinity by docking MHCI alleles with chicken BF alleles (BF2*2101 \\u0026amp; BF2*0401). The chicken alleles were used a receptors, and the top MHCI epitopes \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e982\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYYITARDMY\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e990\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e983\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYITARDMYM\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e991\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e and \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e985\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eTARDMYMPR\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e993\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e were used as ligands. Docking of \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e983\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYITARDMYM\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e991\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e epitope with BF2*2101 and BF\\u003csub\\u003e2\\u003c/sub\\u003e*0401 alleles showed \\u0026ndash; 72.11 and \\u0026ndash; 37.39 global energy respectively which indicates the strong binding affinity between the ligands and the receptors compared to other epitopes (Figs.\\u0026nbsp;\\u003cspan refid=\\\"Fig3\\\" class=\\\"InternalRef\\\"\\u003e5\\u003c/span\\u003e, \\u003cspan refid=\\\"Fig7\\\" class=\\\"InternalRef\\\"\\u003e6\\u003c/span\\u003e and \\u003cspan refid=\\\"Fig4\\\" class=\\\"InternalRef\\\"\\u003e7\\u003c/span\\u003e). In general, the global binding affinity of ligands with the receptor BF2*2101 alleles was found to be lower compared to BF2*0401, which indicates strong interaction between the receptor and ligands.\\u003c/p\\u003e\"},{\"header\":\"Discussion:\",\"content\":\" \\u003cp\\u003eAcquired immunity results in the activation of antigen-specific effector mechanisms including B-cells (humoral), T-cells (cellular), macrophages, and the production of memory cells [\\u003cspan citationid=\\\"CR4\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e4\\u003c/span\\u003e]. The use of B cells and T cells epitopes as a means to induce cellular and humoral immunity is likely to lead to broad based vaccines that could reduce the challenges in using of conventional attenuated vaccine [\\u003cspan citationid=\\\"CR40\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e40\\u003c/span\\u003e]. There are several potential advantages offered by peptide vaccine over traditional organism vaccines. Most importantly, it allows the immune response to focus only on relevant epitopes and avoid those that lead to non-protective responses, immune evasion, or unwanted side effects, such as autoimmunity [\\u003cspan citationid=\\\"CR41\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e41\\u003c/span\\u003e].\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003eVaccination studies with IBV have always focused on humoral immune responses in relation to protection [\\u003cspan citationid=\\\"CR4\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e4\\u003c/span\\u003e]. Acquired immunity results in the activation of antigen-specific effector mechanisms including B-cells (humoral), T-cells (cellular) and macrophages, and the production of memory cells [\\u003cspan citationid=\\\"CR4\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e4\\u003c/span\\u003e]. Chickens develop a good humoral response to IBV infections, which measured by ELISA, virus neutralizing (VN) and haemagglutination-inhibition HI antibodies tests [\\u003cspan citationid=\\\"CR42\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e42\\u003c/span\\u003e]. It is known that S1 glycoprotein of IBV responsible of virus neutralizing (VN) and haemagglutination-inhibition HI antibodies and has been considered as the most likely inducer of protection [\\u003cspan citationid=\\\"CR4\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e4\\u003c/span\\u003e].\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003eRecently multi peptide vaccines using immunoinformatics tools was performed in Sudan for several viral diseases in chicken such as ILTV, fowlpox, Newcastle and marek's disease virus [\\u003cspan additionalcitationids=\\\"CR44 CR45\\\" citationid=\\\"CR43\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e43\\u003c/span\\u003e\\u0026ndash;\\u003cspan citationid=\\\"CR46\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e46\\u003c/span\\u003e].\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003eIn this study, the physiochemical properties of spike S protein were computed using protparam. The protein reflects good stability and antigenic nature. The secondary structure prediction by GOR IV server revealed that the protein contained alpha helix (29.43%), extended strand (27.37%), beta turn (5.25%), and random coil (37.95%). DiANNA1.1 tool calculated 19 disulphides bonds (S\\u0026ndash;S) positions and the trans-membrane protein topology using TMHMM tool revealed that residue from 1 to 1093 were exposed on the surface, while residue from 1094 to 1116 were inside trans-membrane-region and residues from 1117 to 1162 were buried within the core-region of the S protein. In addition, Corona-S1 and Corona S2 domains were identified in refseq of IBV spike glycoprotein using Conserved Domain (CDD) BLAST search. The top associated sequences in both domains were Feline infectious peritonitis virus (strain 79-1146), Avian infectious bronchitis virus (strain Beaudette), and Human coronavirus 229E whereas Sever acute respiratory syndrome- related coronavirus sequences was only related to corona-S2 domain.\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003eIn B cell methods, seven shortened conserved epitopes (\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1139\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eKKSSYY\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1144\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1140\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eKSSYYT\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1145\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1141\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eSSYYTT\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1146\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1141\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eSSYYT\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1145\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1142\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eSYYTT\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1146\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1142\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eSYYT\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1145\\u003c/em\\u003e,\\u003c/sub\\u003e and \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1143\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYYTT\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1146\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e) were predicted from B cell prediction methods as surface, linear and antigenic epitopes. These epitopes were adjacent to each other from the position 1139\\u0026ndash;1146. This result is consistent with the results of conventional vaccines studies. [\\u003cspan citationid=\\\"CR42\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e42\\u003c/span\\u003e]. In a similar study, using BepiPred epitope prediction server version 1, only one epitope (YTSNETTDVTS\\u003csup\\u003e175\\u0026ndash;185\\u003c/sup\\u003e) was predicted within the S1 glycoprotein of M41 IBV strains and three such epitopes (VSNASPNSGGVD\\u003csup\\u003e279\\u0026ndash;290\\u003c/sup\\u003e, HPKCNFRPENI\\u003csup\\u003e328\\u0026ndash;338\\u003c/sup\\u003e, NETNNAGSVSDCTAGT\\u003csup\\u003e54\\u0026ndash;69\\u003c/sup\\u003e ) were predicted in CR88 IBV strains [\\u003cspan citationid=\\\"CR40\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e40\\u003c/span\\u003e]. Linear B cell epitopes have been reported to play a role in virus neutralization [\\u003cspan citationid=\\\"CR40\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e40\\u003c/span\\u003e]. IEDB prediction tool was used to predict linear, surface and antigenic epitopes based on the properties of amino acids such as hydrophilicity, surface accessibility, flexibility, and antigenicity [\\u003cspan citationid=\\\"CR43\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e43\\u003c/span\\u003e].\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003eCytotoxic T lymphocytes (CTL) provide a critical arm of the immune system in eliminating autologous cells expressing foreign antigen. Unlike humoral immunity, the specificity of CTL activation depends on membrane receptors rather than secreted molecules, and antigen receptors of CTL interact with peptide determinants only in association with matched major histocompatibility complex (MHC) molecules. Virus-specific CTL have been shown to be important, if not critical, for resolution of infection and elimination of viral shedding [\\u003cspan citationid=\\\"CR1\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e1\\u003c/span\\u003e]. It is stated that, the major histocompatibility complex MHC restricted CTL response can be associated with decreases in viral load, CD8\\u003csup\\u003e+\\u003c/sup\\u003e lymphocytes were mostly responsible for the observed protection [\\u003cspan citationid=\\\"CR1\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e1\\u003c/span\\u003e, \\u003cspan citationid=\\\"CR47\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e47\\u003c/span\\u003e]. Cytotoxic T-lymphocyte (CTL) responses to infectious bronchitis virus (IBV) were determined at regular intervals between 3 and 30 days post infection [\\u003cspan citationid=\\\"CR1\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e1\\u003c/span\\u003e].\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003eHowever, MHCI prediction methods showed three conserved CTL epitopes \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e985\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eTARDMYMPR\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e993\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e983\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYITARDMYM\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e991\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e and \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e982\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYYITARDMY\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e990\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e as they linkage with 7 and 3 human MHCI alleles respectively and showed high antigenicity, no allergenicity and no toxicity. Recent studies showed that vigorous cytotoxic T lymphocyte (CTL) responses that correlate with initial decrease in infection and illness can be detected after IBV infection [\\u003cspan citationid=\\\"CR47\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e47\\u003c/span\\u003e]. It was established that the CD8\\u003csup\\u003e+\\u003c/sup\\u003e T cells were exhausted without CD4\\u003csup\\u003e+\\u003c/sup\\u003e helper T cells. CD4 \\u003csup\\u003e+\\u003c/sup\\u003e T cells do not appear to be important in initially resolving IBV infection in chickens [\\u003cspan citationid=\\\"CR47\\\" class=\\\"CitationRef\\\"\\u003e47\\u003c/span\\u003e].\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003eIn MHCII prediction method, several core peptides were predicted to interact with MHCII alleles, but surprisingly the top core peptides were also \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e983\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYITARDMYM\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e991\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e and \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e982\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYYITARDMY\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e990\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e which were presented in MHCI prediction methods. They linked with 52 and 38 human alleles respectively. These epitopes were showed high antigenicity, no allergincity and no toxicity. Moreover, the physiochemical properties of spike protein were also analyzed confirmed that protein has appositively charge and stable.\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003eMolecular docking was performed to display the interaction between BF alleles (BF2*2101 \\u0026amp; BF2*0401) and predicting MHCI epitopes (\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e982\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYYITARDMY\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e990\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e983\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYITARDMYM\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e991\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e and \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e985\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eTARDMYMPR\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e993\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e). The 3D structures of MHC class I binding peptides were designed using PEPFOLD and docked with BF alleles via Patchdock server. Docking of \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e983\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYITARDMYM\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e991\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e epitope with both BF2 alleles produced strong binding affinity (\\u0026minus;\\u0026thinsp;72.11 and \\u0026minus;\\u0026thinsp;37.97 global energy respectively) followed by \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e982\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYYITARDMY\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e990\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e (\\u0026minus;\\u0026thinsp;64.68 and \\u0026ndash; 37.57 global energy respectively). This indicates the strong interaction between the ligand and the receptor compared to other epitopes (see Figs.\\u0026nbsp;\\u003cspan refid=\\\"Fig3\\\" class=\\\"InternalRef\\\"\\u003e5\\u003c/span\\u003e, \\u003cspan refid=\\\"Fig7\\\" class=\\\"InternalRef\\\"\\u003e6\\u003c/span\\u003e and \\u003cspan refid=\\\"Fig4\\\" class=\\\"InternalRef\\\"\\u003e7\\u003c/span\\u003e). The interaction of ligands with the receptor BF2*2101 alleles was stronger compared to BF2*0401. The predicted epitopes should be tested for therapeutic potency in future studies to prove their safety and efficacy.\\u003c/p\\u003e \"},{\"header\":\"Conclusion:\",\"content\":\" \\u003cp\\u003ePeptide vaccine was found to be an effective and powerful approach to a variety of pathogens. Peptides may have the potential to act as safe, non-infective, well-specific, stable vaccines. Peptide-based vaccine can correspond to highly conserved regions required for the pathogen's function and can elicit both humoral and cellular immune responses.\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003eIn this study, five epitopes were predicted from spike glycoprotein of IBV as the best B cell (\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1139\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eKKSSYY\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1144\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1140\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eKSSYYT\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1145\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e and \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1141\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eSSYYT\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1145\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e) and T cell epitopes (\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e982\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYYITARDMY\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e990\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e and \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e983\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYITARDMYM\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e991\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e) due to high antigenicity, no allergenicity and no toxicity as well as great linkage of MHC epitopes with MHCI MHCII alleles. These epitopes should be designed and incorporated and then tested as multi-epitope vaccine against IBV and may act as a potential peptide vaccine to control IBV infection in chicken by inducing humoral and cellular responses.\\u003c/p\\u003e \\u003cp\\u003ePeptide vaccine against IBV spike protein (S) is strongly supersedes the conventional vaccines, as it designed to cover all strains in different serotypes, which might be reduce the frequent outbreaks and their huge accompanied economical loss to a minimum.\\u003c/p\\u003e \"},{\"header\":\"Abbreviations\",\"content\":\"\\u003cp\\u003eIB: Infectious bronchitis; IBV: Infectious Bronchitis Virus; IEDB: Immune Epitope Database; S: spike; MHC: major histocompatibility complex; BF: The genetic polymorphism of properdin factor B; refseq: reference sequence; NCBI: National Central Biotechnology Information; MSA: multiple sequence alignment; GRAVY; Grand average of hydropathicity; CDD: Conserved Domain Database; IC50: The half maximal inhibitory concentration; ANN: artificial neural networks; NN-align: artificial neural network-based alignment; HLA: The human leukocyte antigen; CTL: Cytotoxic T lymphocytes. \\u003c/p\\u003e\"},{\"header\":\"Declarations\",\"content\":\"\\u003cp\\u003e\\u003cstrong\\u003eAcknowledgements\\u003c/strong\\u003e\\u003c/p\\u003e\\n\\u003cp\\u003eNot applicable.\\u003c/p\\u003e\\n\\u003cp\\u003e\\u003cstrong\\u003eAuthors\\u0026rsquo; contributions\\u003c/strong\\u003e\\u003c/p\\u003e\\n\\u003cp\\u003eEman, A. Awadelkareem and Sumaia A. Ali designed this study, accomplished the experiments and analyze the results. Sumaia A. Ali interpreted the data and wrote the manuscript. All authors read and approved the final manuscript.\\u003c/p\\u003e\\n\\u003cp\\u003e\\u003cstrong\\u003eFunding\\u003c/strong\\u003e\\u003c/p\\u003e\\n\\u003cp\\u003eNot applicable.\\u003c/p\\u003e\\n\\u003cp\\u003e\\u003cstrong\\u003eAvailability of data and materials\\u003c/strong\\u003e\\u003c/p\\u003e\\n\\u003cp\\u003eAll the data supporting the findings are contained within the manuscript\\u003c/p\\u003e\\n\\u003cp\\u003e\\u003cstrong\\u003eEthics approval and consent to participate\\u003c/strong\\u003e\\u003c/p\\u003e\\n\\u003cp\\u003eNot applicable.\\u003c/p\\u003e\\n\\u003cp\\u003e\\u003cstrong\\u003eConsent for publication\\u003c/strong\\u003e\\u003c/p\\u003e\\n\\u003cp\\u003eNot applicable.\\u003c/p\\u003e\\n\\u003cp\\u003e\\u003cstrong\\u003eCompeting interests\\u003c/strong\\u003e\\u003c/p\\u003e\\n\\u003cp\\u003eThe authors declare that they have no competing interests.\\u003c/p\\u003e\\n\\u003cp\\u003e\\u003cstrong\\u003eAuthors' details\\u003c/strong\\u003e\\u003c/p\\u003e\\n\\u003cp\\u003e\\u003csup\\u003e1\\u003c/sup\\u003eFaculty of Veterinary Medicine, University of Khartoum, Khartoum, Sudan. \\u003csup\\u003e2\\u003c/sup\\u003eDepartment of Veterinary Medicine and Surgery, College of Veterinary Medicine, Sudan University of Science and Technology, Khartoum, Sudan.\\u003c/p\\u003e\"},{\"header\":\"References\",\"content\":\"\\u003col\\u003e\\u003cli\\u003e \\u003cspan\\u003eSeo SH, Collisson EW. 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It is caused by a single stranded RNA virus belonging to Cronaviridae family.\\u003c/p\\u003e\\u003cp\\u003eMethods\\u003c/p\\u003e\\u003cp\\u003eThe present study used various tools in Immune Epitope Database (IEDB) to predict conserved B and T cell epitopes against IBV spike (S) protein that may perform a significant role in provoking the resistance response to IBV infection. Structural analysis, homology modelling and molecular docking were also achieved.\\u003c/p\\u003e\\u003cp\\u003eResults\\u003c/p\\u003e\\u003cp\\u003eIn B cell prediction methods, three epitopes (\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1139\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eKKSSYY\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1144\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1140\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eKSSYYT\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1145\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e, \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1141\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003eSSYYT\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e1145\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e) were selected as surface, linear and antigenic epitopes based on the length and antigenicity score. Many MHCI and MHCII epitopes were predicted for IBV S protein. Among them \\u003csub\\u003e982\\u003c/sub\\u003eYYITARDMY\\u003csub\\u003e990\\u003cem\\u003e \\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003eand \\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e983\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e\\u003cem\\u003eYITARDMYM\\u003c/em\\u003e\\u003csub\\u003e\\u003cem\\u003e991\\u003c/em\\u003e\\u003c/sub\\u003e epitopes displayed high antigenicity, no allergenicity and no toxicity as well as great linkage with MHCI and MHCII alleles. Moreover, docking analysis of MHCI epitope produced strong binding affinity with BF\\u003csub\\u003e2\\u003c/sub\\u003e alleles.\\u0026nbsp;\\u0026nbsp;\\u003c/p\\u003e\\u003cp\\u003e\\u003cstrong\\u003eConclusion:\\u003c/strong\\u003e Five conserved epitopes were expected from spike glycoprotein of IBV as the top B cell and T cell epitopes due to high antigenicity, no allergenicity and no toxicity. In addition, MHC epitopes showed great linkage with MHC alleles as well as strong interaction with BF2 alleles. These epitopes should be designed and incorporated and then tested as multi-epitope vaccine against IBV.\\u003c/p\\u003e\\u003cp\\u003e\\u003cbr\\u003e\\u003c/p\\u003e\",\"manuscriptTitle\":\"Vaccine Design against Coronavirus Spike (S) Glycoprotein in Chicken: Immunoinformatic and Computational Approaches\",\"msid\":\"\",\"msnumber\":\"\",\"nonDraftVersions\":[{\"code\":1,\"date\":\"2020-04-16 21:12:39\",\"doi\":\"10.21203/rs.3.rs-22601/v1\",\"editorialEvents\":[{\"type\":\"communityComments\",\"content\":0}],\"status\":\"published\",\"journal\":{\"display\":true,\"email\":\"info@researchsquare.com\",\"identity\":\"researchsquare\",\"isNatureJournal\":false,\"hasQc\":true,\"allowDirectSubmit\":true,\"externalIdentity\":\"\",\"sideBox\":\"\",\"snPcode\":\"\",\"submissionUrl\":\"/submission\",\"title\":\"Research Square\",\"twitterHandle\":\"researchsquare\",\"acdcEnabled\":true,\"dfaEnabled\":false,\"editorialSystem\":\"\",\"reportingPortfolio\":\"\",\"inReviewEnabled\":false,\"inReviewRevisionsEnabled\":true}}],\"origin\":\"\",\"ownerIdentity\":\"bb725eb4-5d11-48e9-86fd-cf6482d5a343\",\"owner\":[],\"postedDate\":\"April 16th, 2020\",\"published\":true,\"recentEditorialEvents\":[],\"rejectedJournal\":[],\"revision\":\"\",\"amendment\":\"\",\"status\":\"posted\",\"subjectAreas\":[{\"id\":84731,\"name\":\"Translational Medicine\"}],\"tags\":[],\"updatedAt\":\"2020-04-23T12:08:46+00:00\",\"versionOfRecord\":[],\"versionCreatedAt\":\"2020-04-16 21:12:39\",\"video\":\"\",\"vorDoi\":\"\",\"vorDoiUrl\":\"\",\"workflowStages\":[]},\"version\":\"v1\",\"identity\":\"rs-22601\",\"journalConfig\":\"researchsquare\"},\"__N_SSP\":true},\"page\":\"/article/[identity]/[[...version]]\",\"query\":{\"redirect\":\"/article/rs-22601\",\"identity\":\"rs-22601\",\"version\":[\"v1\"]},\"buildId\":\"_2-kVJe1T_tPrBINL-cwx\",\"isFallback\":false,\"isExperimentalCompile\":false,\"dynamicIds\":[84888],\"gssp\":true,\"scriptLoader\":[]}","source_license":"CC-BY-4.0","license_restricted":false}